Побиологии.рф

Это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В основном они состоят из углерода, водорода, кислорода и азота.

В составе большинства исследованных белков всех живых организмов было выявлено 20 аминокислот, участвующих в их построении.

При синтезе белковой молекулы разные аминокислоты присоединяются последовательно друг к другу, образуя цепочку, или полипептид (впоследствии она может сворачиваться в спираль или глобулу). Разнообразие белков определяется тем, какие аминокислоты, в каком количестве и в каком порядке входят в полипептидную цепь. Две молекулы, одинаковые по числу и составу аминокислот, но отличающиеся по порядку их расположения, представляют два разных белка. Не только виды, но и особи одного вида отличаются по целому ряду белков (с чем, например, связан феномен несовместимости при пересадке тканей и органов от одного животного другому).

Понятия «белок» и «пептид» близки между собой, однако между ними имеются и различия. Пептидами обычно называют олигопептиды, т. е. те, чья цепь содержит наибольшее число аминокислотных остатков (10-15), а белками называют пептиды, со­держащие большое число аминокислотных остатков (до нескольких тысяч) и имеющие определенную компактную пространственную структуру, так как длинная полипептидная цепь является энергетически невыгодным состоянием. Выделяются четыре уровня пространственной организации (структуры) бел­ков. Все структуры формируются в каналах эндоплазматической сети. При воздействии неблагоприятных факторов среды (облучение, повышенная температура, химические вещества) структуры белка могут разрушаться — происходит денатурация. Если этот процесс не затрагивает первичной структуры, он обратим, и по окончании воздействия молекула самопроизвольно восстанавливается. Первичная же структура невосстановима, так как формируется только на рибосомах при участии сложнейшего механизма биосинтеза белков. В зависи­мости от пространственной структуры белки бывают фибрил­лярные (в виде волокон) — строительные белки и глобулярные (в виде шара) — ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.

Огромное разнообразие белков обеспечивает и множество функций, ими выполняемых, и многоообразие организмов.

Функции белков:

1)      защитная (интерферон усиленно синтезируется в организме при вирусной инфекции);

2)      структурная (коллаген входит в состав тканей, участвует в образовании рубца);

3)      двигательная (миозин участвует в сокращении мышц);

4)      запасная (альбумины яйца);

5)      транспортная (гемоглобин эритроцитов переносит питательные вещества и продукты обмена);

6)      рецепторная (белки-рецепторы обеспечивают узнавание клеткой веществ и других клеток);

7)      регуляторная (регуляторные белки определяют активность генов);

8)      белки-гормоны участвуют в гуморальной регуляции (инсулин регулирует уровень сахара в крови);

9)      белки-ферменты катализируют все химические реакции в организме;

10)    энергетическая (при распаде 1 г белка выделяется 17 кдж энергии).

Источник: Краснодембский Е. Г."Общая биология: Пособие для старшеклассников и поступающих в вузы"